这项发现的主角，是细菌体内用于抵御噬菌体病毒入侵的DRT3防御系统。该系统内有两员大将：Drt3a与Drt3b，二者分工明确，行事风格却大相径庭。
Drt3a是个循规蹈矩者，它严格按照非编码RNA上的ACACAC模板，逆转录出poly(GT)链，这一过程完全符合教科书上的描述，毫无新意可言。
而Drt3b则是个叛逆者。它的任务是合成互补的poly(AC)链，却全程未借助任何RNA或DNA作为蓝图。冷冻电镜技术揭示了它的工作奥秘：在Drt3b的活性中心，谷氨酸和精氨酸这两个氨基酸残基的侧链，通过氢键和空间挤占，强制脱氧核苷酸dATP和dCTP交替接入链中，最终打造出一条完美的AC重复序列。
“蛋白质本身充当了DNA序列的蓝图。”Alex Gao的这一评价，道出了此发现的惊人之处。自1970年逆转录酶被发现以来，生物学界一直认为，任何序列特异的核酸合成都必须有核酸模板。然而，Drt3b却以自身的氨基酸侧链搭建了一个三维分子模具，从物理层面决定了产物的序列，这并非遗传密码的逆向翻译，而是一种前所未有的“物理制导”式合成。
那么，这条不走寻常路合成的DNA有何作用？研究发现，当噬菌体入侵时，Drt3系统被激活，大量合成的poly(GT/AC)双链DNA如同一张分子粘网，吸附并干扰噬菌体复制所需的关键蛋白，从而保护细菌免受侵害。这是细菌在与噬菌体的长期军备竞赛中，进化出的一项独门绝技。
尽管这一发现并未推翻中心法则——克里克提出的法则禁止的是复杂遗传信息从蛋白质流向核酸，而Drt3b只是利用局部氨基酸的空间构象指导两个核苷酸的交替聚合，并未将自身的序列密码翻译给DNA——但它无疑改写了教科书。从此，蛋白质不再仅仅是遗传信息的终点站，它也能摇身一变，成为核酸合成的指挥台。生命的创造力，再次超出了人类的想象与总结。
